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Glutatione

Il glutatione, il cui termine nella nomenclatura ufficiale IUPAC è: acido (2S)-2-ammino-5-[[(2R)-1-(carbossimetilammino)-1-osso- 3-solfanilpropan-2-il]ammino]-5-ossopentanoico, è un tripeptide di origine naturale con formula bruta o molecolare: C10H17N3O6S.
Il glutatione è conosciuto con l’abbreviazioni GSH ed ha il nome alternativo di: γ-L-glutammil-L-cisteinilglicina.
Il glutatione è una sostanza costituita da tre amminoacidi e cioè, nell’ordine: acido glutammico, cisteina e glicina. Questa particolare composizione chimica conferisce al glutatione un’elevata capacità di ossidarsi o ridursi, proteggendo le proteine e gli altri composti ossidabili dall’azione deleteria dei radicali liberi.

Sintesi del glutatione –
Il glutatione viene sintetizzato a partire da glutammato e cisteina, uniti da un legame peptidico atipico dall’enzima Glutammato-Cisteina Ligasi (consuma 1 ATP -> ADP + Pi) per formare il γ Glutammilcisteina. Da qui poi l’enzima Glutatione Sintetasi (consuma 1 ATP -> ADP + Pi) lega una glicina al precedente composto formando così il Glutatione.
Il glutatione rientra nella composizione di un gruppo di enzimi ad azione antiossidante, chiamati glutatione perossidasi. Molti di questi enzimi, la cui attività è legata alla presenza di selenio, catalizzano la neutralizzazione dell’acqua ossigenata (un potente radicale libero) e di altri perossidi.

Azione del glutatione –
Il glutatione ha un’azione importante sia contro i radicali liberi o molecole come perossido di idrogeno, nitriti, nitrati, benzoati e altre; inoltre svolge un’importante azione nei globuli rossi, proteggendo tali cellule da pericoli ossidativi che causerebbero l’emolisi. Elemento importante per il suo funzionamento è il NADPH. Tale molecola è un derivato della vitamina PP (acido nicotinico) e funziona da cofattore ossido-riduttivo dell’enzima glutatione reduttasi (o GSR). L’enzima rigenera il glutatione ridotto (GSH) a partire da glutatione ossidato (o GSSG) attraverso gli elettroni ceduti dal NADPH al GSSG.
Il glutatione trova impiego in medicina come antidoto diretto e “veloce” nell’avvelenamento da paracetamolo (conosciuto anche come acetaminofene). Questa molecola è un analgesico ed anti-febbrile il cui principale metabolismo avviene a livello del fegato. Quando in eccesso, il paracetamolo ossida il glutatione.
La tossicità del paracetamolo si esplica perciò in due meccanismi: con la deplezione del glutatione e con l’azione diretta del para-acetamido-chinone che provoca necrosi delle cellule epatiche.
Il glutatione trova, inoltre, impiego come tampone nei casi di avvelenamento da metalli pesanti (come mercurio, cadmio, piombo, ecc.), dato che sposta gli ioni tossici formando dei solfuri (coniugati) più facilmente eliminabili dall’organismo.
A livello umano il glutatione è solo in piccola misura biodisponibile in quanto la sua introduzione nell’organismo utilizzando fonti esterne è scarsamente efficace per incrementarne la sua concentrazione plasmatica e/o intracellulare. Alla base della sua scarsa biodisponibilità sono la natura del glutatione che, essendo un peptide, è substrato delle peptidasi e proteasi del canale alimentare, e l’assenza di un carrier specifico del glutatione a livello della membrana cellulare.

Glutatione negli alimenti –
Il glutatione è contnuto naturalmente in alcuni vegetali tra cui:
– asparagi, avocado, cavoli, cavoletti di Bruxelles, spinaci, broccoli, aglio, erba cipollina, gombo, pomodori, cetrioli, mandorle, avocado e noci.
Tuttavia, i livelli di glutatione tendono a ridursi con la conservazione e la cottura.
Per mantenere adeguati livelli di glutatione, è dunque importante consumare alimenti che forniscano i mattoni necessari ad aumentarne la sintesi in modo naturale.
Questi alimenti sono ricchi dei precursori del glutatione, come cisteina e zolfo.

Carenza di glutatione –
La carenza di glutatione aumenta la suscettibilità allo stress ossidativo, che può essere causa o concausa di molte malattie, tra cui cancro, malattie cardiache, morbo di Parkinson e Alzheimer.
I livelli di glutatione nel corpo possono essere ridotti da una serie di fattori, tra cui scarsa nutrizione, tossine ambientali e stress. Inoltre, diminuiscono con l’età.
Mantenere livelli adeguati di glutatione è dunque importante per la salute generale dell’organismo e può avere benefici in determinate condizioni patologiche caratterizzate da un aumentato stress ossidativo.

Avvertenza: le informazioni riportate non sono consigli medici e potrebbero non essere accurate. I contenuti hanno solo fine illustrativo e non sostituiscono il parere medico.



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Glutathione

Glutathione, whose term in the official IUPAC nomenclature is: acid (2S) -2-amino-5 – [[(2R) -1- (carboxymethylamino) -1-oxo- 3-sulfanylpropan-2-yl] amino] – 5-oxopentanoic, is a tripeptide of natural origin with a brute or molecular formula: C10H17N3O6S.
Glutathione is known by the abbreviations GSH and has the alternative name of: γ-L-glutamyl-L-cysteinylglycine.
Glutathione is a substance consisting of three amino acids, namely, in the order: glutamic acid, cysteine ​​and glycine. This particular chemical composition gives glutathione a high ability to oxidize or reduce, protecting proteins and other oxidizable compounds from the deleterious action of free radicals.

Synthesis of glutathione –
Glutathione is synthesized starting from glutamate and cysteine, joined by an atypical peptide bond from the Glutamate-Cysteine ​​Ligase enzyme (consumes 1 ATP -> ADP + Pi) to form γ Glutamylcysteine. From here then the glutathione synthetase enzyme (consumes 1 ATP -> ADP + Pi) binds a glycine to the previous compound thus forming Glutathione.
Glutathione is part of the composition of a group of enzymes with an antioxidant action, called glutathione peroxidase. Many of these enzymes, whose activity is linked to the presence of selenium, catalyze the neutralization of hydrogen peroxide (a powerful free radical) and other peroxides.

Action of glutathione –
Glutathione has an important action both against free radicals or molecules such as hydrogen peroxide, nitrites, nitrates, benzoates and others; it also plays an important role in red blood cells, protecting these cells from oxidative dangers that would cause hemolysis. An important element for its functioning is NADPH. This molecule is a derivative of vitamin PP (nicotinic acid) and acts as an redox cofactor of the enzyme glutathione reductase (or GSR). The enzyme regenerates reduced glutathione (GSH) from oxidized glutathione (or GSSG) through electrons transferred from NADPH to GSSG.
Glutathione is used in medicine as a direct and “fast” antidote to paracetamol poisoning (also known as acetaminophen). This molecule is an analgesic and anti-fever whose main metabolism occurs in the liver. When in excess, paracetamol oxidizes glutathione.
The toxicity of paracetamol is therefore expressed in two mechanisms: with the depletion of glutathione and with the direct action of para-acetamido-quinone which causes necrosis of hepatic cells.
Glutathione is also used as a buffer in cases of heavy metal poisoning (such as mercury, cadmium, lead, etc.), since it displaces toxic ions forming sulphides (conjugates) that are more easily eliminated from the body.
At the human level, glutathione is only to a small extent bioavailable as its introduction into the body using external sources is poorly effective in increasing its plasma and / or intracellular concentration. The basis of its poor bioavailability are the nature of glutathione which, being a peptide, is a substrate for peptidases and proteases of the alimentary canal, and the absence of a specific carrier of glutathione at the cell membrane level.

Glutathione in food –
Glutathione is naturally contained in some plants including:
– asparagus, avocado, kale, Brussels sprouts, spinach, broccoli, garlic, chives, okra, tomatoes, cucumbers, almonds, avocados and walnuts.
However, glutathione levels tend to drop with storage and cooking.
To maintain adequate levels of glutathione, it is therefore important to consume foods that provide the building blocks necessary to increase its synthesis in a natural way.
These foods are rich in glutathione precursors, such as cysteine ​​and sulfur.

Glutathione deficiency –
Glutathione deficiency increases susceptibility to oxidative stress, which can cause or contribute to many diseases, including cancer, heart disease, Parkinson’s and Alzheimer’s.
Glutathione levels in the body can be reduced by a number of factors, including poor nutrition, environmental toxins, and stress. Furthermore, they decrease with age.
Maintaining adequate levels of glutathione is therefore important for the overall health of the body and can have benefits in certain pathological conditions characterized by increased oxidative stress.

Warning: The information shown is not medical advice and may not be accurate. The contents are for illustrative purposes only and do not replace medical advice.



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Glutatión

Glutatión, cuyo término en la nomenclatura oficial de la IUPAC es: ácido (2S) -2-amino-5 – [[(2R) -1- (carboximetilamino) -1-oxo- 3-sulfanilpropan-2-il] amino] – 5 -oxopentanoico, es un tripéptido de origen natural con una fórmula bruta o molecular: C10H17N3O6S.
El glutatión se conoce por las abreviaturas GSH y tiene el nombre alternativo de: γ-L-glutamil-L-cisteinilglicina.
El glutatión es una sustancia que consta de tres aminoácidos, es decir, en el orden: ácido glutámico, cisteína y glicina. Esta composición química particular le da al glutatión una alta capacidad para oxidar o reducir, protegiendo las proteínas y otros compuestos oxidables de la acción deletérea de los radicales libres.

Síntesis de glutatión –
El glutatión se sintetiza a partir de glutamato y cisteína, unidos por un enlace peptídico atípico de la enzima glutamato-cisteína ligasa (consume 1 ATP -> ADP + Pi) para formar γ glutamilcisteína. A partir de aquí, la enzima glutatión sintetasa (consume 1 ATP -> ADP + Pi) une una glicina al compuesto anterior formando glutatión.
El glutatión forma parte de la composición de un grupo de enzimas con acción antioxidante, llamadas glutatión peroxidasa. Muchas de estas enzimas, cuya actividad está ligada a la presencia de selenio, catalizan la neutralización del peróxido de hidrógeno (un poderoso radical libre) y otros peróxidos.

Acción del glutatión –
El glutatión tiene una acción importante tanto contra radicales libres o moléculas como el peróxido de hidrógeno, nitritos, nitratos, benzoatos y otros; también juega un papel importante en los glóbulos rojos, protegiendo a estas células de los peligros oxidativos que causarían hemólisis. Un elemento importante para su funcionamiento es NADPH. Esta molécula es un derivado de la vitamina PP (ácido nicotínico) y funciona como cofactor redox de la enzima glutatión reductasa (o GSR). La enzima regenera el glutatión reducido (GSH) a partir del glutatión oxidado (o GSSG) a través de electrones transferidos de NADPH a GSSG.
El glutatión se usa en medicina como un antídoto directo y “rápido” contra la intoxicación por paracetamol (también conocido como acetaminofén). Esta molécula es un analgésico y antifebril cuyo principal metabolismo se produce en el hígado. Cuando está en exceso, el paracetamol oxida el glutatión.
Por tanto, la toxicidad del paracetamol se expresa en dos mecanismos: con la depleción del glutatión y con la acción directa de la para-acetamido-quinona que provoca la necrosis de las células hepáticas.
El glutatión también se utiliza como tampón en casos de intoxicación por metales pesados ​​(como mercurio, cadmio, plomo, etc.), ya que desplaza los iones tóxicos formando sulfuros (conjugados) que se eliminan más fácilmente del organismo.
A nivel humano, el glutatión está solo en pequeña medida biodisponible, ya que su introducción en el cuerpo utilizando fuentes externas es poco eficaz para aumentar su concentración plasmática y / o intracelular. La base de su escasa biodisponibilidad es la naturaleza del glutatión que, al ser un péptido, es sustrato de las peptidasas y proteasas del tubo digestivo, y la ausencia de un portador específico de glutatión a nivel de la membrana celular.

Glutatión en los alimentos –
El glutatión está contenido de forma natural en algunas plantas, entre las que se incluyen:
– espárragos, aguacate, col rizada, coles de Bruselas, espinacas, brócoli, ajo, cebollino, quimbombó, tomates, pepinos, almendras, aguacates y nueces.
Sin embargo, los niveles de glutatión tienden a disminuir con el almacenamiento y la cocción.
Para mantener niveles adecuados de glutatión, es importante consumir alimentos que proporcionen los componentes básicos necesarios para aumentar su síntesis de forma natural.
Estos alimentos son ricos en precursores de glutatión, como cisteína y azufre.

Deficiencia de glutatión –
La deficiencia de glutatión aumenta la susceptibilidad al estrés oxidativo, que puede ser la causa o la causa de muchas enfermedades, como cáncer, enfermedades cardíacas, Parkinson y Alzheimer.
Los niveles de glutatión en el cuerpo pueden reducirse por una serie de factores, incluida la mala nutrición, las toxinas ambientales y el estrés. Además, disminuyen con la edad.
Por lo tanto, mantener niveles adecuados de glutatión es importante para la salud general del cuerpo y puede tener beneficios en ciertas condiciones patológicas caracterizadas por un mayor estrés oxidativo.

Advertencia: La información que se muestra no es un consejo médico y puede no ser precisa. Los contenidos son solo para fines ilustrativos y no reemplazan el consejo médico.



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