Chimosina

Chimosina

La chimosina, o rennina, è un enzima della classe delle idrolasi (e della famiglia delle peptidasi A1), necessario alla digestione della caseina presente nel latte.
La chimosina viene prodotta, insieme al pepsinogeno, dalle cellule adelomorfi (o zimogeniche) a livello delle ghiandole gastriche propriamente dette della mucosa dello stomaco.
La produzione di questo enzima è maggiore nel periodo neonatale. La specificità dell’enzima è molto ampia e si sovrappone a quella della pepsina A. Il taglio preferenziale è presso il sito Ser-Phe105┼Met-Ala della catena κ della caseina.
La chimosina è, pertanto, un enzima che svolge un ruolo fondamentale nel processo di coagulazione del latte durante la produzione di formaggi.
La chimosina è responsabile della coagulazione proteica del latte, un passaggio cruciale nella produzione di formaggi. Essenzialmente, agisce sulla caseina presente nel latte, causando la formazione di una struttura gelatinosa nota come caglio.
La chimosina viene utilizzata, quindi, per provocare la precipitazione estesa e la formazione della cagliata nella produzione del formaggio. Il substrato nativo della chimosina è la K-caseina che viene scissa in modo specifico nel legame peptidico tra i residui aminoacidici 105 e 106, fenilalanina e metionina. Il prodotto che si ricava è il fosfocaseinato di calcio. Quando il legame specifico tra i gruppi idrofobici (para-caseina) e idrofili (glicopeptide acido) della caseina viene rotto, i gruppi idrofobi si uniscono e formano una rete 3D che intrappola la fase acquosa di il latte.
Le interazioni di carica tra le istidine sulla kappa-caseina e i glutammati e gli aspartati della chimosina avviano il legame dell’enzima al substrato. Quando la chimosina non lega il substrato, una forcina beta, a volte chiamata “il lembo”, può legarsi idrogeno con il sito attivo, coprendolo e impedendo l’ulteriore legame del substrato.
La chimosina può essere prodotta da diverse fonti, inclusi organismi microbici, animali e ingegneria genetica. Tradizionalmente, veniva estratta principalmente dallo stomaco dei giovani ruminanti come vitelli e capretti, ma ora è spesso prodotta tramite fermentazione batterica o ingegneria genetica.
La chimosina è un enzima proteolitico, il che significa che è in grado di scindere i legami proteici nelle molecole di caseina presenti nel latte. Questo processo di scissione è ciò che porta alla coagulazione del latte.
Questo enzima lavora meglio a temperature moderate (circa 30-40°C) e in un ambiente leggermente acido (pH tra 5,0 e 6,5), condizioni che si trovano tipicamente nel processo di produzione del formaggio.
La chimosina è altamente specifica per la caseina, il che significa che ha una forte affinità per questo substrato proteico e non agisce su altre proteine presenti nel latte.
Inoltre, a causa della sua capacità di coagulare il latte, la chimosina è un ingrediente chiave nella produzione di vari tipi di formaggi, contribuendo alla loro consistenza e struttura.
Oltre al settore alimentare, la chimosina ha trovato impiego in diverse applicazioni biotecnologiche, inclusa la produzione di proteine ricombinanti per usi terapeutici e industriali.

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